Lysozyme from chicken egg white

Description

Lysozyme is abundantly found in animal and plant kingdoms. It is a natural food preservative and also found to be present in specific bacterial cell walls. Lysozyme is usually present in tears, milk, urine and saliva.

Application

Enzyme breaks down the cell walls of bacteria; used to prepare spheroplasts.
Lysozyme from chicken egg white has been used:
in dielectric spectroscopy studies of dynamics of protein
as a control to measure the human lysozyme activity
as a supplement in soaking solution to treat lenses

Biochem/physiol Actions

Lysozyme hydrolyzes β(1→4) linkages between N-acetylmuramic acid and N-acetyl-D-glucosamine residues in peptidoglycan and between N-acetyl-D-glucosamine residues in chitodextrin. Gram-positive cells are quite susceptible to this hydrolysis as their cell walls have a high proportion of peptidoglycan. Gram-negative bacteria are less susceptible due to the presence of an outer membrane and a lower proportion of peptidoglycan. However, these cells may be hydrolyzed in the presence of EDTA that chelates metal ions in the outer bacterial membrane.
The enzyme is active over a broad pH range (6.0 to 9.0). At pH 6.2, maximal activity is observed over a wider range of ionic strengths (0.02 to 0.100 M) than at pH 9.2 (0.01 to 0.06 M).
Lysozyme hydrolyzes β(1→4) linkages between N-acetylmuramic acid and N-acetyl-D-glucosamine residues in peptidoglycan and between N-acetyl-D-glucosamine residues in chitodextrin. Gram-positive cells are quite susceptible to this hydrolysis as their cell walls have a high proportion of peptidoglycan.
Lysozymes participate in the defense mechanism. It has the ability to stimulate catalysis by bringing steric stress in the substrates.
 

توضیحات

لیزوزیم به وفور در قلمرو حیوانات و گیاهان یافت می‌شود. این ماده یک نگهدارنده طبیعی غذا است و همچنین در دیواره‌های سلولی باکتریایی خاصی وجود دارد. لیزوزیم معمولاً در اشک، شیر، ادرار و بزاق وجود دارد.

کاربرد

آنزیمی که دیواره سلولی باکتری‌ها را تجزیه می‌کند؛ برای تهیه اسفروپلاست استفاده می‌شود.

لیزوزیم موجود در سفیده تخم مرغ در موارد زیر استفاده شده است:

• مطالعات طیف‌سنجی دی‌الکتریک برای بررسی دینامیک پروتئین

• به عنوان یک کنترل (شاهد) برای اندازه‌گیری فعالیت لیزوزیم انسانی

• به عنوان مکملی در محلول‌های نگهداری برای درمان لنزهای تماسی

کنش های بیوشیمی/فیزیولوژیکی

لیزوزیم پیوندهای β(1→4) را بین واحدهای N-استیل مورامیک اسید و N-استیل-D-گلوکوزامین در پپتیدوگلیکان و همچنین بین واحدهای N-استیل-D-گلوکوزامین در کیتودکسترین هیدرولیز می‌کند.

سلول‌های گرم مثبت به این هیدرولیز بسیار حساس هستند، زیرا دیواره سلولی آن‌ها حاوی مقدار زیادی پپتیدوگلیکان است. باکتری‌های گرم منفی به دلیل وجود غشای خارجی و نسبت کمتر پپتیدوگلیکان، حساسیت کمتری دارند. با این حال، این سلول‌ها نیز در حضور EDTA که یون‌های فلزی موجود در غشای خارجی باکتری را کلات (جذب) می‌کند، ممکن است هیدرولیز شوند.
آنزیم لیزوزیم در یک محدوده pH گسترده (از 6.0 تا 9.0) فعال است.

• در pH 6.2، حداکثر فعالیت آن در گستره وسیع‌تری از قدرت‌های یونی (0.02 تا 0.100 مولار) مشاهده می‌شود.

• اما در pH 9.2، حداکثر فعالیت آن در محدوده باریک‌تری از قدرت‌های یونی (0.01 تا 0.06 مولار) رخ می‌دهد.

لیزوزیم پیوندهای β(1→4) را بین واحدهای N-استیل مورامیک اسید و N-استیل-D-گلوکوزامین در پپتیدوگلیکان و همچنین بین واحدهای N-استیل-D-گلوکوزامین در کیتودکسترین هیدرولیز می‌کند.
سلول‌های گرم مثبت به این هیدرولیز بسیار حساس هستند، زیرا دیواره سلولی آن‌ها حاوی مقدار زیادی پپتیدوگلیکان است.
لیزوزیم‌ها در سازوکار دفاعی بدن نقش دارند. این آنزیم‌ها با ایجاد فشار استریک ( steric stress) در سوبستراهای خود، توانایی تحریک کاتالیز را دارند.